Кинетика ферментов - это наука, которая отвечает за изучение скорости химических реакций, в которых участвуют ферменты. Этот анализ скорости и активности ферментов позволяет получить глубокие знания о способе действия фермента, роли, которую он играет в метаболизме, о том, как его активность контролируется внутри клетки и как ее можно подавить. действие медведя наркотиков или других веществ.
Как правило, ферменты - это белки, способные обрабатывать другие молекулы, не вызывая каких-либо изменений в результате реакции. Эти молекулы, о которых идет речь, называются «субстратами». Эти молекулы обладают способностью сливаться с активным центром фермента. Это означает, что субстрат связывается с определенной областью фермента, что приводит к катализу, что означает получение продукта из субстрата. Все это возможно благодаря ферментативному действию.
Важно иметь в виду, что определенные ферменты имеют особенность слияния с разными субстратами и в зависимости от того факта, что они могут получать разные продукты. Например, протеаза может манипулировать разными белками для получения различных полипептидов. Бывают также случаи, когда фермент может быть объединен с двумя субстратами одновременно. Примером этого является ДНК-полимераза, которая связывается с цепью ДНК и нуклеотидом, чтобы добавить его в цепь.
Скорость катализируемой ферментами устойчивости становится пропорциональной (до некоторой степени) концентрации субстрата. То есть, когда плотность субстрата низкая, определенные части молекул фермента имеют свободный активный центр. Если количество субстрата увеличивается,. Эти бесплатные активные сайты в конечном итоге присоединятся к вам; Это увеличило бы скорость реакции субстратных продуктов. Теперь, если это количество субстрата будет продолжать увеличиваться, наступит время, когда больше не будет свободных активных центров, что предотвратит дальнейший рост скорости реакции. В этом случае говорят, что фермент насыщен.
Наконец, можно сказать, что две наиболее выдающиеся характеристики кинетики ферментов - это время, необходимое для насыщения фермента, и максимальная скорость, которую может получить реакция, катализируемая этим ферментом.
