Чтобы химические реакции разорвали связи некоторых исходных веществ, им требуется активирующая сила. Это так называемые реагенты, которые позволяют превращать исходные вещества в конечные вещества или продукты. Ферменты, как хорошие катализаторы, отвечают за увеличение скорости химических реакций, снижая энергию активации.
Ферменты - это белки, которые обычно с большой точностью катализируют биохимические реакции в живых образцах. Возможно, что есть какие-то ферменты с абсолютной точностью, то есть они подходят только для катализа конкретной реакции. Примером этого является уреаза, которая катализирует гидролиз мочевины.
Помимо групповой прецизионности, существуют и другие ферменты, такие как протеолитические ферменты, которые отвечают за катализ гидролиза пептидов с некоторыми структурными свойствами. Есть также ферменты со стереохимической точностью, которые несут ответственность за катализ стереоизомерных реакций одной молекулы, а не другой.
Это каталитическое движение большинства ферментов происходит в небольшой области молекулы, известной как «активный центр». Молекула, на которой работает фермент, называется субстратом, она связывается с активным центром, создавая ферментный комплекс, и, пока она прикрепляется к ферменту, субстрат становится продуктом, и именно здесь он отделяется от фермента.
Катализ фермент символически следующим уравнением:
E + S → ES → E + P, в данном случае E означает фермент, S символизирует субстрат, P является продуктом реакции, а ES относится к комплексу фермент-субстрат.
В большинстве ферментативных реакций накопление ферментов намного ниже, чем накопление субстрата (E <S), следовательно, ES будет меньше, чем S, это позволит применить приближение устойчивого состояния. для ES. Во время ферментативного катализа и температура, и PH будут иметь хорошее влияние на ускорение реакции, способствуя существованию высокоэффективных значений, для которых скорость реакции является определяющей. Таким образом, ферменты могут быть дезактивированы намного быстрее, когда температура достигает значений выше 35 ° C, в результате денатурации белков.
